Nghiên cứu đã chọn một chủng vi khuẩn Corynebacterium glutamicum hỗ trợ L-isoleucine để khám phá transaminase ảnh hưởng đến sự tổng hợpL-leucine và L-valine. Nghiên cứu đầu tiên đã loại bỏ gen ilvE, và phát hiện ra rằng sau khi gen ilvE bị loại bỏ, hoạt động tổng hợp L-valine bị mất, nhưng vẫn có khả năng tổng hợp L-leucine yếu. Nó cho thấy rằng có những aminotransferase khác xúc tác quá trình tổng hợp L-leucine. Sau đó, gen aspB tiếp tục bị loại bỏ và khả năng tổng hợp L-leucine bị mất hoàn toàn. Trên cơ sở loại bỏ ilvE, sự biểu hiện quá mức của gen aspB đã khôi phục sự tổng hợp L-leucine ở một mức độ nhất định (Bảng 1). Những kết quả này chỉ ra rằng protein được mã hóa bởi aspB có hoạt động tổng hợp L-leucine.
Hơn nữa, nghiên cứu đã sàng lọc một số gen aminotransferase nội sinh và ngoại sinh, và biểu hiện các gen aminotransferase này trong các chủng đồng loại ilvE và aspB để khám phá liệu các aminotransferase này có hoạt động tổng hợp axit amin chuỗi nhánh hay không. Trong số đó, TyrB cho thấy hoạt động tổng hợp L-leucine cụ thể, trong khi YbgE và CallvE cho thấy hoạt động tổng hợp kép của L-leucine và L-valine. Những kết quả này chỉ ra rằng việc tối ưu hóa transaminase để chuyển đổi tính đặc hiệu của cơ chất có tiềm năng lớn để tăng sản lượng axit amin chuỗi nhánh.
